tau 蛋白在阿爾茨海默病 (AD) 患者的大腦中以異常形狀積聚，但 tau 蛋白錯誤折疊和聚集的早期步驟尚不清楚。
由馬薩諸塞州總醫(yī)院 (MGH) 和波士頓兒童醫(yī)院的研究人員領導的一個團隊最近使用先進的蛋白質組學方法來鑒定可能參與這些起始步驟的新的可溶性 tau 形式。
在發(fā)表在《Brain》雜志上的研究中，資深作者 Bradley T. Hyman(醫(yī)學博士、博士)和 Judith A. Steen(博士)及其同事使用包括質譜在內的方法來評估各種形式的與健康對照組的樣本相比，AD 患者的腦組織樣本中存在 tau 蛋白。
質譜法測量樣品中分子的質荷比，以確定其結構和化學性質。
實驗表明，在 AD 患者的大腦中，可溶性 tau 蛋白并不存在于經(jīng)典 tau 蛋白聚集體中，但具有許多相同的毒性特性。
第一作者 Mukesh Kumar 博士通過質譜對這種形式的 tau 蛋白進行了表征。波士頓兒童 FM 柯比神經(jīng)生物學中心 Steen 實驗室的研究表明，它與阿爾茨海默病中發(fā)現(xiàn)的不溶性 tau 在分子水平上的聚集相似，但似乎是其形式。
在醫(yī)學上，forme fruste(法語術語，意思是“原始或未完成的形式”)是臨床病癥的非典型或減弱的表現(xiàn)。
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